bílkoviny {1}
též proteiny, biopolymery, jejichž kostru tvoří polypeptidový řetězec, obsahující obvykle 100 – 2 000 aminokyselinových zbytků. Minimální molární hmotnost bílkovin je 10 000 g/mol; menší konjugáty aminokyselin řadíme mezi peptidy. Peptidové řetězce bílkovin jsou synthetisovány na ribosomech procesem zvaným translace; většina z nich podléhá kotranslačním a posttranslačním modifikacím. Pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci je pro každou bílkovinu jedinečné a geneticky dané. Drobné změny primární struktury (vyvolané mutacemi genu) mohou vést k podstatné změně vlastností dané bílkoviny; této skutečnosti využívá proteinové inženýrství, které se cílenými mutacemi snaží změnit (vylepšit) vlastnosti jednotlivých proteinů. V buňce se vyskytuje několik set až tisíc různých bílkovin, které zajišťují její základní funkce a liší se jak chemickou stavbou (především pořadím aminokyselin v peptidovém řetězci - tzv. primární strukturou), tak prostorovým uspořádáním. Studiem závislosti obsahu jednotlivých buněčných bílkovin na fysiologickém a pathologickém stavu buněk (resp. organismů) se zabývá proteomika. Univerzální systém klasifikace bílkovin neexistuje. Lze je třídit např. na základě rozpustnosti (viz albuminy, globuliny), na základě isoelektrického bodu (kyselé, neutrální, basické), na základě molekulové hmotnosti (malé do 40 kDa, velké obvykle nad 200 kDa) nebo na základě tvaru molekuly (viz sferoproteiny, skleroproteiny); zvláštní skupinu tvoří bílkoviny zabudované do biologických membrán (viz membránové bílkoviny). Podle složení lze bílkoviny dělit na bílkoviny jednoduché a složené; důležitější je však dělení bílkovin podle funkce.