též regulační, enzymy s oligomerní strukturou, u nichž se aktivní centra jednotlivých podjednotek (viz bílkoviny – podjednotky) navzájem ovlivňují tak, že vazba substrátu do jednoho centra zvyšuje aktivitu centra dalšího (positivní homotropní allosterický efekt). To má za následek, že závislost počáteční reakční rychlosti na koncentraci substrátu (viz enzymy – kinetika) není hyperbolická, jak je u jednoduchých enzymů běžné (na obr. plná čára), ale sigmoidní (čárkovaně). Tyto enzymy hrají významnou roli při regulaci rychlosti toku jednotlivými metabolickými drahami. Výklad sigmoidní závislosti poskytly dva modely. Historicky starší model vychází z představy, že oligomerní molekula může existovat ve dvou konformačních stavech, přičemž jeden má k substrátu vysokou afinitu a druhý nízkou; vzhledem k tomu, že v daném stavu mají všechna aktivní místa molekuly afinitu stejnou (proto se model nazývá symetrický), stabilisuje vazba substrátu na jednu podjednotku aktivní konformaci celého oligomeru. Druhý model (tzv. sekvenční) předpokládá, že se vazbou substrátu do jednoho aktivního místa allosterickým působením postupně aktivují další aktivní místa. Studium struktury komplexů oligomerních enzymů se substráty ukázalo, že pro některé z nich platí symetrický model a pro jiné sekvenční.
